我科学家新成果或推动新型抗菌药面世

        清华大学生命科学学院施一公教授研究组日前在<自然>(Nature)在线发表题为<细菌能量耦合因子转运蛋白结构>的研究论文,首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构,并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。这是施一公研究组继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构后,在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一次重大突破。据了解,由于该转运蛋白只存在于细菌里,可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药,也对解决日益严重的细菌抗药性等问题具有参考价值。

        经过近3年的不懈努力,施一公研究团队通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构,研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态,而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。根据这个极其特殊的构象,研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时,EcfS可以与底物结合,然后翻转进入平行状态并释放底物,之后返回垂直状态进行下一轮循环,类似于酒杯在竖直状态下接水,然后翻转倒出杯内的水。在该过程中,亲水蛋白EcfA和EcfA水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。

        来源:慧聪制药工业网